In der Forschung stehen zwei Proteine im Mittelpunkt unseres Interesses. Der sensorische Photorezeptor Phytochrom induziert Entwicklungsprozesse in Pflanzen, Mikroorganismen und Pilzen (Hildebrandt). Dabei wird die Signalkette durch eine Photoisomerisierung des Tetrapyrrolchromophors ausgelöst, die eine Reihe von Chromophor- und Proteinrelaxationen zur Folge hat. Entscheidend ist dabei eine reversible Deprotonierung des Chromophors, was vermutlich eine Sekundärstrukturänderung eines Peptidsegmentes induziert. In bakteriellen Phytochromen führt die Umlagerung des Peptidsegmentes wiederum zu einer weitreichenden Strukturänderung des Proteins, wodurch es zwischen dem aktiven und inaktiven Zustand schaltet. Insbesondere untersuchen wir, in welchem Maße die Reaktionskaskade durch lokale elektrostatische Felder kontrolliert wird.

Hydrogenasen katalysieren die Wasserstoffentwicklung durch Reduktion von Protonen oder die Wasserstoffoxidation zu Protonen und Elektronen und damit chemische Reaktionen von höchster aktueller Bedeutung (Lenz, Zebger). Diese Enzyme können insofern als Blaupausen für bio-inspirierte molekulare Katalysatoren dienen. In den von uns untersuchten Hydrogenasen wird das aktive Zentrum von einem Ni-Fe Komplex gebildet, der durch vier Cysteinreste an das Protein gebunden ist und dessen Eisenatom von zwei Cyaniden und einer CO-Gruppe koordiniert wird. Elektronenzufuhr und -abfluss erfolgen über Eisen-Schwefel-Zentren, die für einen effizienten Elektronentransfer optimiert sind.

Unsere Forschung basiert vor allem auf schwingungsspektroskopischen Techniken (IR, Raman, Kernresonanz-Schwingungsspektroskopie), die durch weitere spektroskopische (UV-vis-, Fluoreszenz-, EPR-Spektroskopie) und elektrochemische Methoden ergänzt werden. Mit diesen Techniken ist es möglich, die aktiven Zentren und die funktionell relevanten Strukturänderungen der Proteine und Enzyme im Verlaufe ihrer Reaktionen zu beobachten. In enger Kooperation mit Arbeitsgruppen der Theorie und (Struktur-)Biologie, mit denen wir in verschiedenen Forschungsnetzwerken zusammenarbeiten, kann man so ein genaueres Bild über die molekulare Funktionsweise der Proteine gewinnen.

Die Forschungsschwerpunkte spiegeln sich auch in der Lehre wider, insbesondere in den Veranstaltungen der Masterstudiengänge Chemie und Biologische Chemie.