Dynamische und spektroskopische Eigenschaften von biologischen Photorezeptoren

Modellierung der katalytischen Zentren von Enzymen

Molekulardynamische Simulationen von Protein-Adsorption

Berechnung der spektroskopischen Eigenschaften von Protein-Fragmenten

DFT

Die Dichtefunktionaltheorie (DFT) ist eine leistungsstarke und elegante elektronische Struktur- Methode zur Berechnung der Grundzustandseigenschaften von chemischen Systemen. Die Hauptidee der DFT ist es, eine Interaktion eines elektronischen Systems über seine Elektronendichte anstelle der Vielteilchen-Wellenfunktionen zu beschreiben. Die DFT ist formal eine exakte Theorie und wird in der Praxis basierend auf Näherungen des so genannte Austauschkorrelationspotenzials angewendet. Die Größe und die Komplexität der Systeme, für die eine DFT-Behandlung möglich ist, kann aus einem einzelnen Atom auf einem komplexen System mit etwa 200 Atome, einschließlich Übergangsmetalle liegen.
Somit stellt die DFT, in Kombination mit geeigneten Austauschkorrelationspotentialen, genaue Vorhersagen für eine Vielzahl von chemischen Eigenschaften bei relativ geringem Rechenaufwand dar.

QM/MM

Für genaue Berechnungen von Schwingungsspektren von Co-Faktoren die in Proteinmatrizen eingebettet sind, wird die DFT mit einem Molekularmechanik-Kraftfeld- (MM) und Molekulardynamik-Simulation (MD) zu einem so genannten QM / MM-Hybridansatz kombiniert. Dieses Verfahren betrachtet die Proteinmatrix als ein empirisches Kraftfeld (MM), während der Co-Faktor auf dem DFT-Niveau der Theorie beschrieben wird. Auf diese Weise wird die Wirkung der Proteinmatrix auf die Co-Faktoren in den Schwingungsspektrum explizit berücksichtigt.

Molekulardynamik-Simulationen

Hierbei werden Wechselwirkungen zwischen Atomen und Molekülen und deren sich daraus ergebende räumliche Bewegungen iterativ berechnet und dargestellt. Bei der Modellierung von komplexen Systemen mit einer Vielzahl an beteiligten Atomen werden hauptsächlich Kraftfelder oder semiempirische Methoden verwendet, da der Rechenaufwand zur Anwendung von quantenmechanischen Verfahren (Ab-initio-Methoden) hierbei zu groß wäre. Die stetig steigende verfügbare Rechenleistung erlaubt allerdings zunehmend quantenmechanische Methoden (Ab-initio-Moleküldynamik) auch für mittelgroße Systeme.

Homologie-Modellierung

Die Homologie-Modellierung, auch bekannt als vergleichende Modellierung von Proteinen, bezieht sich auf die Konstruktion eines atomar aufgelösten Modells des "Ziel"-Proteins aus seiner Aminosäure-Sequenz und einer experimentellen dreidimensionalen Struktur eines verwandten homologen Proteins (der "Vorlage").Die Homologiemodellierung beruht auf der Identifizierung einer oder mehrerer bekannter Proteinstrukturen, die wahrscheinlich der Struktur der Abfragesequenz ähneln, und auf der Erstellung eines Alignments, das die Reste in der Abfragesequenz den Resten in der Template-Sequenz zuordnet.